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胰蛋白酶（Trypsin）是丝氨酸蛋白酶，可特异性地切开赖氨酸和精氨酸残基的羧基端。胰蛋白酶这种严格的特异性是蛋白质鉴定的基础。天然胰蛋白酶易于自我水解，产生假胰蛋白酶，后者特异性较广，含有胰凝乳蛋白酶样活性。存在于胰蛋白酶制剂中的这些自我水解产物能产生多余的肽片段，从而干扰质谱检测到的片段的数据分析。 Sequencing Grade Modified Trypsin 能提供最大限度的灵敏度。猪胰蛋白酶中的赖氨酸残基已经过还原甲基化修饰，成为活性高且稳定的分子，抗拒自我水解的性能特别强。 胰酶经 TPCK 处理后，消除了胰凝乳蛋白酶的活性，特异性进一步增强。处理后的胰蛋白酶经亲和纯化和冻干处理。产品耐受轻度变性条件（如0.1% SDS 、1M 尿素、或10%乙腈)，并在 2M 盐酸胍中仍有 50% 的活性。当酸性残基存在于易感键任一侧时，胰蛋白酶的活性会降低。如果脯氨酸存在于赖氨酸或精氨酸的羧基端，形成的肽键几乎完全抗胰蛋白酶切割。